東京大学大学院薬学系研究科　生命薬学専攻　博士課程修了

Fluorence energy transfer indicates similar transient and equilibrium intermediates in staphylococcal nuclease folding
共著, Nishimura, C., Riley, R., Eastman,P. and Fink, A.L.:
蛋白質に部位特異変異によって導入したシステインを蛍光アクセプターで修飾し、蛍光エネルギー伝達(FRET)を用いて、蛋白質折り畳み反応に伴うトリプトファンと蛍光アクセプター間の時分割距離変化を、スタフィロコッカスヌクレアーゼを用いて解析した。蛋白質構造形成の際の分子半, J. Mol. Biol. 299, pp.1133～1146, 2000, 2000年01月

Conservation of folding pathways in evolutionarily distant globin sequences.
共著, Nishimura, C.，Prytulla, S., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
同じ機能を持つ鯨アポミオグロビンと、植物豆アポレグヘモグロビンの天然状態の構造は類似している。しかしNMRとpHパルスラベル法を組み合わせた瞬間水素重水素交換法によって、過渡的中間体の構造は、両者間で異なることを見出した。前者のものはヘリックスABGHで構, Nature Struct. Biol. 7, pp.679～686, 2000, 2000年01月

Changes in the apomyoglobin folding pathway caused by mutation of the distal histidine residue.
共著, Garcia, C., Nishimura, C., Cavagnero, S･, Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
ミオグロビンはヘム蛋白質である。アポミオグロビンはヘムが無いため、その天然状態での構造は若干不安定であり、構造形成の反応も遅い。それゆえ、多くの研究者が異なる方法論を用いて、構造形成過程を解析している。ミオグロビンのヘム結合部位, Biochemistry 39, pp.11227～11237, 2000, 2000年01月

Effect of salt on the stability and folding of staphylococcal nuclease.
共著, Nishimura, C., Uvelrsky, V.N. and Fink, A.L.:
蛋白質の構造形成と安定性には、溶媒中の塩の影響が大きい。スタフィロコッカスヌクレアーゼの不安定化した変異体を用いて、塩に対する影響を、蛍光や円偏光２色性、Ｘ線小角散乱を用いて調べた。塩の中でも硫酸ナトリウムは、安定性と折りたたみ速度を大幅に増加させた。硫酸アニオンによるアルギニン, Biochemistry 40, pp.2113～2128，2001, 2001年01月

Conformational and dynamic characterization of the molten globule state of an apomyoglobin mutant with an altered folding pathw
共著, Cavagnero, S., Nishimura, Ｃ.， Schwarzinger, S.， Dyson, H.J. and Wright, P.E.
アポミオグロビンの構造形成の場合には、pH４の弱酸性状態において、時間のファクターと関連のない平衡的中間体が存在する。この中間体はモデル中間体として考えられる。化学シフトや緩和実験により、Ｃ端のHヘリックス領域の不安定, Biochemistry 40, pp.14459～14467, 2001, 2001年01月

The apomyoglobin folding pathway revisited: Structural heterogeneity in the kinetic burst phase intermediate.
共著, Nishimura, C., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
蛋白質折りたたみの過渡的中間体構造解析の方法開発をおこなった。瞬間的に高いpHでH/D交換反応をおこなうときに、pHパルス時間を変化させ、カーブフィット後に外挿値を求める精密化の方法を開発し、pHパルスの影響のない、正確な中間体構造を解析する方法を確立した。当初、アポミオグロビンの, J. Mol.Biol. 322, pp.483～489, 2002, 2002年01月

Role of the B helix in early folding events in apomyoglobin: Evidence from site-directed mutagenesis for native-like long range
共著, Nishimura, C., Wright, P.E. and Dyson, H.J.:
アポミオグロビンのＢヘリックス領域は、中間体構造ABGHの弱い部分と考えられ、中間体形成後の天然状態に至る過程での鍵になるヘリックスであると思われた。Ｂヘリックスに存在する一連のロイシンやイソロイシンのアラニンへの変異体を作製し、中間体構造への影響を調べた。Leu32の変異の影響が, J. Mol. Biol. 334, pp.293～307, 2003, 2003年01月

Enhanced picture of protein-folding intermediates using organic solvents in H/D ｅｘｃｈａｎｇｅ and quench-flow ｅxperiments
共著, Nishimura, C., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
pH4弱酸性条件下において平衡的中間体は、時間のファクターと関係なく、永続的に得ることができる。この平衡的中間体と過渡的中間体の構造上の相違を、アポミオグロビンの系で解析した。一般に平衡的中間体を過渡的中間体のモデルとして考え、研究の比較的容易な平衡的中間体の研究が多く行われている, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 102, pp.4765～4770, 2005, 2005年01月

Sequence determinants of a protein folding pathway
共著, Nishimura, C., Lietzow, M.A., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
中間体構造を1次配列から予測する方法を考案した。最終的な天然状態の構造を変えずに、過渡的中間体のアポレグヘモグロビン様のアポミオグロビン、つまりAへリックス不安定化そしてEへリックス安定化のアポミオグロビン変異体(L11G/W14G/A71L/G73W, J. Mol. Biol. 351, pp.383～392, 2005, 2005年01月

Identification of native and non-native structure in kinetic folding intermediates of apomyoglobin.
共著, Nishimura, C.，Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
従来のハイスピードH/D交換法を用いた場合、主鎖の２次構造形成に関するヘリックス構造の情報しか得られないと考えられてきたが、部位特異変異と組み合わせることによって、アミノ酸変異の影響が配列上では遠い領域にまで伝わって観測された。これらの情報から間接的に、アポミオグロビンの中間体３次構, J. Mol. Biol. 355, pp.139～156, 2006, 2006年01月

The kinetic and equilibrium molten globule intermediates of apoleghemoglobin differ in structure.
共著, Nishimura, C., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
アポミオグロビンは鯨由来のヘムタンパク質である。種の異なる植物の大豆由来のアポレグヘモグロビンは、機能も同じであり、天然状態の構造も同じである。しかし中間体の構造は、１次配列に基づいたAABUF予測とも一致して、ヘリックスGHとそれらのヘリックスに囲まれたEヘリックス、そして一部の, J. Mol.Biol. 378, pp.715～725, 2008, 2008年01月

Hierarchical folding mechanism of apomyoglobin revealed by ultra-fast H/D ｅxchange coupled with 2D NMR.
共著, Uzawa, T., Nishimura, C., Akiyama, S., Ishimori, K., Takahashi, S., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
既存の混合装置を用いた場合には、ハイスピードH/D交換による最小の折りたたみ時間は６ミリ秒であった。特殊なミニサイズの混合装置をデザインし、実際に実験に用いたところ、折りたたみ, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105, pp.13859～13864, 2008, 2008年01月

Disulfide-linked bovine beta-lactoglobulin dimers fold slowly navigating a glassy folding landscape.
共著, Yagi, M., Kameda, A., Sakurai, K., Takahashi, S., Nishimura, C.,and Goto, Y.:
ハイスピードH/D交換法を構造からなるラクトグロブリンの構造形成の解析に用いた。ラクトグロブリンの野生株と、２量体形成時の界面部分にＳＳ結合を導入した２量体変異体(A34C/C121A)を用いて解析した。ＳＳ結合を導入した変異体では、構造形成の速さが有意に遅くなっていたが、折りたたみ中間体の構造は、両者でほとんど同じであると判断された。非天然型の構造が、中間体状態でトラップされ作られていることが推測された。, Biochemistry, 47, pp.5996～6006, 2008, 2008年01月

蛋白質は折りたたまなければ始まらない？
単著, Nishimura, C.
蛋白質の変性状態から、生物活性を持つ天然状態に至る構造形成の過程において、　１）物理化学的な構造形成のメカニズムと、構造形成の速度と協同性、２）蛋白質凝集と疾患の関連、３）アルツハイマー病とアミロイド形成、４）天然変性蛋白質の複合体形成に伴う構造形成、５）構造形成における中間体の存在と、折りたたみ経路、６）核磁気共鳴装置を用いた中間体の構造解, 共立出版社、蛋白質核酸酵素, 2009年05月

Energetic frustration of apomyoglobin folding: role of the B helix
共著, Nishimura, C., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:
８本のヘリックスからなるアポミオグロビンの変性状態から天然状態に至る構造形成を、NMRとハイスピードH/D交換法を組み合わせて解析した。特に数10ミリ秒だけ滞在する過渡的中間体の構造を明らかにした。Bヘリックス変異体を作り、構造形成中のヘリックスのドッキングの順序を明らかにした。ヘ, J. Mol. Biol. 396, pp.1319～1328, 2010, 2010年01月

Consequence of stabilizing the natively disordered F helix for the folding pathway of apomyoglobin
共著, Nishimura, C., Dyson, H.J. and Wright, P.E.:, J. Mol. Biol. 411, 248-263, 2011, 2011年05月

Remaining structures at the N- and C-terminal regions of alpha-synuclein accurately elucidated by amide-proton exchange NMR wit
共著, Okazaki, H., Ohori, Y., Komoto, M., Lee, Y-H, Goto, Y., Tochio, N. and Nishimura, C., FEBS Lett. 587, pp3709-3714, 2013, 2013年11月

Flexible and rigid structures in HIV-1 p17 matrix protein monitored by relaxation and amide proton exchange with NMR
共著, Ohori, Y., Okazaki, H., Watanabe, S., Tochio, N., Arai, M., Kigawa, T. and Nishimura, C., Biochim. Biophys. Acta 1844, pp520-526, 2014, 2014年03月

Probing the non-native H helix translocation in apomyoglobin folding intermediates
共著, Aoto, P.C., Nishimura, C., Dyson, H.J. and Wright, P.E.
P.C.A. and C.N. contributed equally to this work., Biochemistry 53, 3767-3780, 2014, 2014年06月

Long-range effects of tag sequence on marginally stabilized structure in HIV-1 p24 capsid protein monitored using NMR
共著, Okazaki, H., Kaneko, C., Hirahara, M., Watanabe, S., Tochio, N., Kigawa, T., and Nishimura, C., Biochim. Biophys. Acta 1844, 1638-1647, 2014, 2014年09月

Comparison of residual alpha- and beta-structures between two intrinsically disordered proteins by using NMR
共著, Ono, Y., Miyashita, M., Ono, Y., Okazaki, H., Watanabe, S., Tochio, N., Kigawa, T., and Nishimura, C., Biochim. Biophys. Acta 1854, 229-238, 2015, 2015年03月

Structure-Correlation NMR Spectroscopy for Macromolecules Using Repeated Bidirectional Photoisomerization of Azobenzene
共著, Nagashima, T., Ueda, K., Nishimura, C., and Yamazaki, T., Anal. Chem. 87, 11544-11552, 2015, 2015年11月

アゾベンゼンの双方向光異性化反応を用いた高分子の構造相関NMR法
共著, 長島敏雄、植田啓介、西村千秋、山崎俊夫, 分光研究、258-260、2016, 2016年05月

Effect of Glu12-His89 Interaction on Dynamic Structures in HIV-1 p17 Matrix Protein Elucidated by NMR
共著, Konagaya, Y., Miyakawa, R., Sato, M., Matsugami, A., Watanabe, S., Hayashi, F., Kigawa, T., and Nishimura, C., PLoS One 11, e0167176, 2016, 2016年12月

Folding of apomyoglobin: Analysis of transient intermediate structure during refolding using quick hydrogen deuterium exchange
単著, Proc. Jpn. Acad., Ser. B, 93, 10-27, 2017, 2017年01月

Non-native alpha-helices in the initial folding intermediate facilitate the ordered assembly of the beta-barrel in beta-lactogl
共著, Sakurai, K., Yagi, M., Konuma, T., Takahashi, S., Nishimura, C., and Goto, Y., Biochemistry 56, 4799-4807, 2017, 2017年08月

Distinct residual and disordered structures of alpha-synuclein analyzed by amide-proton exchange and NMR signal intensity
共著, Okuwaki, R., Shinmura, I., Morita, S., Matsugami, A., Hayashi, F., Goto, Y., and Nishimura, C., BBA-Protein and Proteomics 1868, 140464, 2020年06月

アポミオグロビンのフォールディング反応機構
単著, 筆頭著者|最終著者|責任著者, 生物物理 60, 215-221, 2020, 2020年08月, 10.2142/biophys.60.215

共著, 最終著者|責任著者, 2021年11月
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共著, 最終著者|責任著者, doi: 10.2174/, 0929866530666230104140830, 2023年01月, 有り, 英語, 研究論文（学術雑誌）, 国際誌, 国際共著していない
URL

共著, 筆頭著者|責任著者, 28, 3970, 2023年05月, 有り, 有り, 英語, 研究論文（学術雑誌）, 国際誌, 国際共著している, doi.org/10.3390/molecules28093970
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