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• Fluorence energy transfer indicates similar transient and equilibrium intermediates in staphylococcal nuclease folding
  Joint Author, 径収縮は、ヘリックス形成よりも先立って起こっている事がわかった。蛋白質の折りたたみの際には、まずコンパクトな構造ができて、それから２次構造ができることを示した。, Jan. 2000
• Conservation of folding pathways in evolutionarily distant globin sequences.
  Joint Author, 成され、後者のものはEGHだった。過渡的中間体の構造が、天然状態の構造よりもアミノ酸一次配列に、より進化に依存した構造であることが示された。, Jan. 2000
• Changes in the apomyoglobin folding pathway caused by mutation of the distal histidine residue.
  Joint Author, に存在するヒスチジンをフェニルアラニンに置換して、アポミオグロビンの構造形成への影響を調べた。ヒスチジンの存在するＥヘリックスの折りたたみ速度は、有意に遅くなっていた。, Jan. 2000
• Effect of salt on the stability and folding of staphylococcal nuclease.
  Joint Author, やリジンの側鎖の陽イオンのマスクが、特に蛋白質の構造形成に大きな影響をもたらすことを示した。, Jan. 2001
• Conformational and dynamic characterization of the molten globule state of an apomyoglobin mutant with an altered folding pathw
  Joint Author, 化変異による中間体構造への影響を調べた。Hヘリックスの不安定化によって、中間体でのHヘリックス形成も妨げられており、アミノ酸変異によって、構造形成の経路が変わったことが考えられた。, Jan. 2001
• The apomyoglobin folding pathway revisited: Structural heterogeneity in the kinetic burst phase intermediate.
  Joint Author, Bヘリックス領域は、中間体において折りたたまれていない結論だったが、パルスラベルに弱い領域であり、すでに折りたたまれていることがわかった。, Jan. 2002
• Role of the B helix in early folding events in apomyoglobin: Evidence from site-directed mutagenesis for native-like long range
  Joint Author, 、配列上離れたＧヘリックスの不安定化をもたらした。過渡的中間体において、Ｂヘリックス近傍にＧヘリックスの存在する可能性が考えられた。, Jan. 2003
• Enhanced picture of protein-folding intermediates using organic solvents in H/D ｅｘｃｈａｎｇｅ and quench-flow ｅxperiments
  Joint Author, が、両者の構造は必ずしも一致してはいなかった。, Jan. 2005
• Sequence determinants of a protein folding pathway
  Joint Author, ）を予測よりデザインした。実際に実験によって、意図通りに改変した中間体構造を確認できた。, Jan. 2005
• Identification of native and non-native structure in kinetic folding intermediates of apomyoglobin.
  Joint Author, 造を推測できた。その３次構造には、天然状態と似た構造と、非天然状態的な構造の両方が存在することがわかった。, Jan. 2006
• The kinetic and equilibrium molten globule intermediates of apoleghemoglobin differ in structure.
  Joint Author, Bヘリックスであった。つまり折りたたみ中間体は、種が異なると有意に異なり、さらに過渡的中間体と平衡的中間体の構造も異なっていた。, Jan. 2008
• Hierarchical folding mechanism of apomyoglobin revealed by ultra-fast H/D ｅxchange coupled with 2D NMR.
  Joint Author, 観測時間を400マイクロ秒にまで減少させることができた。pHを変えて詳細なH/D交換解析をしたところ、アポミオグロビンでは、ヘリックスAとGがまず強固に形成されることがわかった。その後、ヘリックスのHとB、さらにEが形成された。, Jan. 2008
• Disulfide-linked bovine beta-lactoglobulin dimers fold slowly navigating a glassy folding landscape.
  Joint Author, Jan. 2008
• 蛋白質は折りたたまなければ始まらない？
  Sole Author, 析法、に関してまとめた総説である。, May 2009
• Energetic frustration of apomyoglobin folding: role of the B helix
  Joint Author, リックスAGH、ABGH、ABEGHのステップワイズのヘリックス形成を示した。, Jan. 2010
• Joint Author, May 2011
• Joint Author, Nov. 2013
• Joint Author, Mar. 2014
• Joint Author, Jun. 2014
• Joint Author, Sep. 2014
• Joint Author, Mar. 2015
• Joint Author, Nov. 2015
• Joint Author, May 2016
• Joint Author, Dec. 2016
• Folding of apomyoglobin: Analysis of transient intermediate structure during refolding using quick hydrogen deuterium exchange
  Sole Author, The structures of apomyoglobin folding intermediates have been analyzed using physical chemistry methods including fluorescence, circular dichroism, small angle X-ray scattering, NMR, mass spectrometry, and rapid mixing. At least two intermediates have been demonstrated for apomyoglobin folding. It revealed that the combination of pH-pulse labeling and NMR is a useful tool., Proc. Jpn. Acad., Ser. B, 93, 10-27, 2017, Jan. 2017
• Joint Author, Aug. 2017
• Joint Author, Jun. 2020
• Folding Mechanism of Apomyoglobin
  
  
  Sole Author, Chiaki Nishimura, Lead|Last|Corresponding, 1) Possible order of folding of helices, 2) Non-native and nativelike structures in folding intermediate, 3) Mutations that stabilized or destabilized intermediates, 4) Mechanism of switch between intermediate and native structures by H24 and H119 interaction.
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  
  , Aug. 2020, 10.2142/biophys.60.215
• Changes in dynamic and static structures of the HIV-1 p24 capsid protein N-domain caused by amino-acid substitution are associated with its viral viability
  Joint Author, Yusuke Sato, Akimasa Matsugami, Satoru Watanabe, Fumiaki Hayashi, Munehito Arai, Takanori Kigawa, Chiaki Nishimura, Last|Corresponding, Protein Science 30, 2233-2245, 2021, Nov. 2021
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• The residual structure of unfolded proteins was elucidated from the standard deviation of NMR intensity differences
  Joint Author, Fuko Mizuno, Saeko Aoki, Akimasa Matsugami, Fumiaki Hayashi, Chiaki Nishimura, Last|Corresponding, Protein Pept Lett., Bentham Science Publishers, doi: 10.2174/, 0929866530666230104140830, Jan. 2023, Exist, English, Research papers (academic journals), International, Not International Collabolation
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• Non-native structures of apomyoglobin and apoleghemoglobin in folding intermediates related to the protein misfolding
  Joint Author, Chiaki Nishimura, Takeshi Kikuchi, Lead|Corresponding, Molecules, MDPI, 28, 3970, May 2023, Exist, Exist, English, Research papers (academic journals), International, International Collabolation, doi.org/10.3390/molecules28093970
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